El Premio Nobel en una de las tres disciplinas científicas es el máximo galardón al que puede aspirar un científico. Todos los años, en la primera quincena de octubre se anuncia el nombre de los galardonados, los cuales reciben la distinción el 10 de diciembre, coincidiendo con el aniversario del fallecimiento de Alfred Nobel (en la imagen).

Estas fechas son importantes por sus repercusiones científica, mediática y social. Una actividad que pasa más desapercibida es la reunión que a finales de junio y principios de julio celebran varias decenas de Premios Nobel. Son las llamadas Reuniones de Galardonados con el Nobel en Lindau, o LNLM, según las siglas del término en inglés: Lindau Nobel Laureates Meeting. Este año el LNLM se celebrará entre el 30 de junio y el 5 de julio.

 

El LNLM se celebra de manera ininterrumpida desde el año 1951, celebrando este año su 63º edición, que está especialmente dedicada a la Química, con la participación de un total de 35 Premios Nobel (24 de Química, 6 de Física, 4 de Medicina/Fisiología y 1 de la Paz) y de 625 jóvenes investigadores de 78 países, como se ha descrito en un post anterior.

En este artículo quiero centrarme en la repercusión que la investigación de los participantes este año tienen sobre el bienestar del ser humano. Es bien conocido que, frecuentemente, las investigaciones merecedoras del Premio Nobel se pueden calificar como “ciencia básica”. A mí no me gusta la distinción entre “ciencia básica” y “ciencia aplicada” y me gusta citar la frase de Pasteur que se indica a continuación.

 

Aparte de contribuir considerablemente al avance de la ciencia, la investigación de gran calidad, que los galardonados con el premio Nobel han realizado, ha influido en nuestra calidad de vida en aspectos variados como nuestra salud, los productos de consumo, fertilizantes, catalizadores para automóviles, protección medioambiental, materiales de interés tecnológico o computación cuántica.

El trabajo de muchos de los Premios Nobel tienen impacto en la mejora de nuestra salud. Por ejemplo, la investigación de Walter Gilbert (Premio Nobel en 1980) ha permitido disponer de métodos para secuenciar ácidos nucleicos, que han sido valiosos para la secuenciación de genomas de especies, incluidas el ser humano.

 

Varios de los galardonados han realizado investigaciones en áreas frontera entre la Química y la Biología. Dos de los científicos participantes en el LNLM-13, Hartmut Michel y Robert Huber, fueron galardonados en 1988 por sus investigaciones que permitieron profundizar en el conocimiento sobre la fotosíntesis, el proceso que, usando la luz del Sol, convierte el agua y el dióxido de carbono en carbohidratos y oxígeno; ambos fundamentales para nuestra existencia: los carbohidratos son la fuente primario de nuestra alimentación y el oxígeno nos permite respirar (y con ello, oxidar los alimentos para obtener energía). La energía química en las células se almacena principalmente en forma química, en la molécula de trifosfato de adenosina (adenosine triphosphate, ATP, ver imagen). La investigación de John E. Walker (Premio Nobel en 1997) ha revelado detalles de los procesos enzimáticos por los que se biosintetiza el ATP. La biosíntesis son un conjunto de reacciones químicas dentro de las células por las que se obtienen las moléculas. Estas reacciones químicas pueden ser aceleradas (es decir, se aumenta su velocidad de reacción) por la acción de otras sustancias químicas (que no se consumen en la reacción) que se denominan catalizadores. La inmensa mayoría de los catalizadores en bioquímica son proteínas que se denominan enzimas. La investigación de Edmond H. Fischer (Premio Nobel en Medicina/Fisiología en 1992) también está relacionada con procesos enzimáticos que «quitan» y «ponen» grupos fosfato en las proteínas, denominados fosforilacion y desfosforilación, respectivamente. Estos mecanismos son esenciales en los procesos fisiológicos, pues permiten enviar señales moleculares dentro de las células y entre las células de un organismo (señalizació y mensajería celulares).

 

Las reacciones químicas dentro de las células se producen en agua, una molécula fundamental. Dos tercios de nuestro organismo está formado por agua; continuamente estamos absorbiendo y eliminando agua; algunos de nuestros órganos, especialmente los riñones, son capaces de filtrar centenares de litros de agua diariamente. El agua es una molécula polar y, por supuesto, hidrófila (que le “gusta” interaccionar con otras moléculas de agua). Por otro lado, la membrana celular (que separa el interior de la célula del medio circundante) está formada por moléculas muy distintas al agua, son moléculas hidrófobas y apolares, es decir que repelen al agua. Entonces, ¿cómo es posible que el agua pueda cruzar las membranas celulares? Desde hace tiempo se sospechaba que este transporte se producía a través de una serie de canales específicos para el agua; pero hasta 1988 no se consiguió el primero de estos canales, una proteína de membrana, aislada y caracterizada por Peter Agree, que recibió el Premio Nobel (2003) por estas investigaciones. Con esta investigación se empezó a comprender este importante fenómeno fisiológico, que tiene implicaciones en el estudio de bacterias, plantas, animales y que para el ser humano puede servir para entender algunos procesos patológicos. La investigación de Erwin Neher (Premio Nobel de Medicina/Fisiología en 1991) está relacionada; Neher fue un pionero en el estudio de los canales iónicos (por los que se transportan iones) en las membranas celulares y su relevancia en el desarrollo de ciertas enfermedades como la diabetes, fibrosis cística y desórdenes neuronales y cardiacos.

La maquinaria celular está continuamente biosintetizando y degradando proteínas. Estos últimos procesos son catalizadas por un tipo de enzimas denominadas proteasas. El Premio Nobel de 2004 fue galardonado a investigaciones realizadas para elucidar los mecanismos por los que las proteínas son degradadas, especialmente la estructura y función del proteasoma, un conjunto de enzimas degradadoras de proteínas, especialmente el papel de la ubiquitina (en la imagen; fuente: Wikipedia), una proteína pequeña señalizadora que es capaz de dirigir las proteínas no deseadas (que están en exceso en la célula) al proteasoma. Dos de los galardonados (Avram Hershko y Aaron Ciechanover) por estas investigaciones estarán presentes en el LNLM-13.

La investigación de Martin Chalfie (Premio Nobel en 2008) también está, en cierto modo, relacionada con la señalización celular. Se conoce desde hace mucho tiempo que ciertos organismos son luminiscentes (emiten luz de manera natural). La investigación de Chalfie permitió profundizar en el mecanismo de este proceso y su base genética, identificando la conocida como proteína verde fluorescente (green fluorescente proteína, GFP). Una consecuencia de esta investigación es que el gen que codifica GFP se puede insertar en otros organismos, por lo que se pueden visualizar procesos fisiológicos usando la GFP como señalizador, tanto en organismos unicelulares como pluricelulares, como algunos de los ratones de la imagen (Fuente: Wikipedia). Esta es una herramienta muy poderosa en investigación biomédica. La investigación de Ada Yonath (Premio Nobel en 2009) ha permitido conocer algunos de los mecanismos fundamentales que operan en todos los seres vivos: la biosíntesis de proteínas (ya mencionada anteriormente). Yonath ha estudiado la estructura, a resolución atómica, del ribosoma; que es un orgánulo celular en el que se “lee” la información codificada en el ácido ribonucleico mensajero (mRNA), que a su vez, se ha codificado en el gen correspondiente, un fragmento del ácido desoxirribonucleico (DNA). Es bien conocido que la información genética transcurre en la secuencia DNA ➛ mRNA ➛ proteína (lo que constituye el dogma de la biología molecular, propuesto por Francis Crick en 1958), siendo las proteínas los productos finales del genoma. La investigación de Yonath ha permitido conocer los detalles de este importante proceso biológico y constituyen la base del desarrollo de nuevos antibióticos.

 

Finalmente, la investigación de Brian Kobilka (Premio Nobel en 2002) ha abordado la estructura y función de los receptores acoplados a proteína G (G-protein-coupled receptor, GPCR) que son unas proteínas presentes en las membranas celulares que se activan por la presencia de ciertas moléculas. Existen numerosos GRCRs, específicos de una molécula o de un grupo de moléculas, que son los responsables de comenzar la cascada de señalización celular. Estos procesos tienen una inmensa relevancia fisiológica y, cuando no funcionan adecuadamente, son responsables de algunos estados patológicos. Los GPCRs se han tratado en este post y en varios programas del espacio “La ciencia cotidiana” del programa de radio “A Hombros de Gigantes” (ver enlace más abajo).

En un próximo post explicaré la investigación de los otros participantes en el LNLM-13 y como han impactado en nuestra sociedad.

Sobre el LNLM y la relevancia que la investigación de los Premios Nobel tiene en nuestra sociedad he hablado en tres programas de radio (uno ya emitido y otros dos grabados para emitir durante el LNLM-13). Los enlaces a lo programas se pueden descargar aquí (El Nanoscopio) y aquí (A Hombros de Gigantes, a partir del 1 y 8 de julio, respectivamente).

Nota: Este post se ha publicado originalmente en el blog del LNLM-13 y ha participado en el XXVI Carnaval de Química, que aloja el excelente blog El Cuaderno de Calpurnia Tate.

 

 

Bernardo Herradón García

CSIC

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